Der ultimative BCAA Guide: Nutzen, Einnahme & Dosierung

Der ultimative BCAA Guide: Nutzen, Einnahme & Dosierung

9 Kommentare 📅11 April 2014, 16:33
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Nachdem erst gestern ein quick’n’dirty  Artikel zu HMB erschienen ist (ein Produkt, welches sich nach Durchsicht der Literatur leider als nicht ganz so potent erwiesen hat, wie ich gehofft habe), möchte ich einen weiteren Versuch starten und ein Supplement analysieren, welches zu meinen Allzeitfavoriten gehört und eigentlich das ganze Jahr über im Plan verbleibt.

Neben herkömmlichem Wheyprotein stellt es in meinen Augen die sinnvollste Ergänzung dar, wenn es um die Workout-Nutrition geht, die man für wenige Euro kaufen kann. Ihr werdet rasch sehen, dass bei einer von mir vorgeschlagenen Dosierung ein Kilogramm von dem Zeug recht lange hält und jeden Cent wert ist. Natürlich rede ich hier von den sogenannten „verzweigtkettigen Aminosäuren,“ welche den meisten von euch unter der englischen Fachbezeichnung BCAA ein Begriff sein dürften.

Einen ersten Analyseversuch habe ich bereits in dem Artikel „Effizientes Timing von BCAAs und purem Leucin“ aus dem vergangen Jahr unternommen, allerdings handelte es sich um keine lupenreine Analyse der verzweigtkettigen Aminos, sondern ein Showdown zwischen dem richtigen Timing von Leucin und BCAAs. (Das Ergebnis war: BCAA als Muskelschutz, Leucin zur Stimulation der Proteinsynthese)

Das holen wir jetzt aber nach.

Der BCAA Guide: Nutzen, Einnahme & Dosierung

Was sind BCAAs?

Der Begriff „BCAAs“ stellt eigentlich eine Abkürzung dar und leitet sich aus seiner englischen Bezeichnung her, nämlich Branched Chain Amino Acids.“ Die deutsche Fachbezeichnung lautet verzweigtkettige Aminosäuren dar und meint damit drei ganze spezielle Proteinelemente:

  • Leucin
  • Isoleucin
  • Valin

Diese Aminosäuren gehören zu den 8 essenziellen (d.h. lebensnotwendigen) Bausteinen, [1] die wir notgedrungen mit unserer Ernährung aufnehmen müssen, da unser Körper sie nicht aus eigener Kraft aufbauen kann – sie aber dennoch elementare Bestandteile von Gewebe und Hormonen sind.

Verzweigt sind sie deswegen, weil sie – anders als die anderen Aminos – Seitenketten besitzen, die ein wenig an die Zinken einer Gabel erinnern. Wenige Menschen sind sich über die Wichtigkeit dieser drei Säuren bewusst, allerdings kann man sich den Sachverhalt sehr gut deutlich machen, wenn man bedenkt, dass zirka 14-18 % unserer Muskulatur aus ihnen besteht und sie mengenmäßig den Löwenanteil der im Körper gebundenen Aminosäuren darstellen (nämlich 35-40 %). [2][3][4] Kein Pappenstiel, wenn ihr mich fragt!

BCAAs kommen in vielen proteinhaltigen Lebensmitteln vor, darunter Putenbrust, Rindfleisch, Fisch (Lachs, Thunfisch), Volleiern und Eiklar sowie in bestimmten Nüssen (um nur einige Quellen von vielen zu nennen). Soja soll zwar auch ein ansehnliches BCAA-Profil besitzen, allerdings kann ich Sojaprodukte aus unterschiedlichen Gründen nicht empfehlen. (Genaueres könnt ihr hier und hier nachlesen)

Für Vegetarier steht damit immer noch der Weg über Milchprodukte offen, während Veganer auf Nüsse, Weizen(-keime), Hülsenfrüchte und Erbsen setzen – und ein generell vollständiges Aminosäureprofil ihrer Nahrung achten – sollten. [5]

BCAAs im (Kraft)-Sport – Wieso eigentlich?

Innerhalb der Sportgemeinschaft erfreuen sich BCAAs deswegen großer Beliebtheit, weil sie zum einen für Personen, die sich ansonsten proteinarm ernähren, den größten Kosten-Nutzenfaktor liefern (wichtiges Proteinbausteine im Körper) und zum anderen, weil sie dank ihrer anti-katabolen Effekte und einer Stimulation der Proteinsynthese (dank des darin enthaltenen Leucins) in der Lage sind die Körperkomposition in eine gewünschte Richtung zu verschieben.

Oder simpel formuliert: Sie helfen beim Abnehmen und Muskelaufbau/-erhalt, sofern sie richtig eingesetzt werden.

Der BCAA-Stoffwechsel

Die meisten Menschen unterscheiden nicht groß zwischen Protein und nur wenige kennen die Unterschiede zwischen Proteinen, Peptiden und Aminosäuren (weshalb diese Begriffe unter Laien auch als Synonyme benutzt werden) – von ihren Funktionen gar nicht erst zu sprechen. Für eine genauere Auseinandersetzung mit der Physiologie der BCAAs sollte man jedoch wissen, dass es einen großen Unterschied macht, auf welchem Weg die Aminosäuren (einzelne Bausteine) verstoffwechselt werden, da gerade hier die Besonderheit liegt:

  • Verstoffwechselung herkömmlicher Aminosäuren: Über die Leber
  • Verstoffwechselung der BCAAs: Direkt in den Mitochondrien der Muskulatur [6]

Das heißt: Anders als alle anderen Aminosäuren, die erst den Umweg über die Leber nehmen müssen, werden die drei BCAAs (Leucin, Isoleucin, Valin) auf direktem Wege dorthin befördert, wo sie gebraucht werden, nämlich die Energiekraftwerke der (arbeitenden) Muskulatur. Damit nehmen sie einen ähnlichen Stellenwert bei der Energiebereitstellung ein, wie MCTs beim Makronährstoff Fett oder Dextrose/Maltodextrin bei Kohlenhydraten.

Aber schauen wir uns einmal die beteiligten Aminosäuren genauer an:

  • Leucin ist eine reine ketogene Aminosäure, d.h. dass es über die Stoffwechselpfade der Lipide (Fette) metabolisiert wird. Am Ende der Kaskade entsteht Acetyl-CoA und Acetoacetat, ein Ketonkörper – beide spielen im Citratzyklus eine wichtige Rolle.
  • Valin ist eine glucogene Aminosäure, d.h. dass es über die Stoffwechselpfade der Kohlenhydrate metabolisiert wird. Am Ende der Kaskade entsteht Succinyl-CoA, welches ebenfalls im Citratzyklus eine wichtige Rolle spielt.
  • Isoleucin ist beides: eine ketogene und eine glucogene Aminosäure. Dies bedeutet, dass bei der Verstoffwechselung dieser Aminosäure entweder Succinyl-CoA oder Acetyl-CoA anfällt. Isoleucin ist damit auch die variabelste AS im Komplex.
Citratzyklus_BCAA

Aminosäuren werden unterschiedlich verstoffwechselt. In Abhängigkeit davon, ob die AS ketogen, glucogen oder eine Mischung aus beidem ist, entscheidet sich auch, auf welchem Weg sie abgebaut wird und welchen Beitrag sie zur Energieversorgung leisten kann. BCAAs gehen direkt in die Muskulatur, wo sie als Energiesubstrat wirken und anti-katabole Effekte entfalten. (Bildquelle: Wikimeda.org / Peter Krimbacher; Public Domain Lizenz)

Die Verstoffwechselung der BCAAs erfolgt über die beiden Enzyme BCAT (branched-chain aminotransferase) und BCKDH (branched-chain alpha-keto dehydrogenase), welche den Flaschenhals der Oxidation darstellen („limitierender Faktor“). Die Aufnahme von BCAAs über die Nahrung oder körperliche Belastung (Training) sorgt allerdings dafür, dass sich die Enzymaktivität erhöht (Studien an Ratte [7][8] und Mensch [9]) – woraus sich auch der höhere BCAA-Bedarf bei Athleten ableiten lässt. [4]

In der Muskulatur wird die Oxidation der BCAAs zur Synthese der zellularen Energiewährung ATP (Adenosin-Tri-Phosphat) genutzt, welche mechanische Arbeit (Bewegung der Körperglieder) überhaupt erst ermöglicht und an zahlreichen Stoffwechselprozessen beteiligt ist. Das könnt ihr euch insofern vorstellen, dass das Stemmen eines beliebigen Gewichtes in Form von ATP bezahlt werden muss, damit diese Bewegung überhaupt erst möglich gemacht wird. Kein ATP, keine Bewegung (und kein Training).

Für den Körper stellen BCAAs daher ein schnell verfügbares Energiesubstrat dar, mit dessen Hilfe er die Regeneration seiner ATP-Vorräte anschieben kann. Die Ergänzung mit BCAAS ermöglicht also nicht nur eine bessere Regeneration der Energiespeicher, sondern verhindert obendrein, dass der Körper dazu gezwungen wird seinen Bedarf an diesen Aminosäuren über Muskelprotein (Katabolismus) zu decken.

BCAAs & Leistungsfähigkeit

Die Supplementation mit BCAAs erhöht die BCAA-Konzentration in der Muskulatur (Bildquelle: Ergo-Log)

Die Supplementation mit BCAAs erhöht die BCAA-Konzentration in der Muskulatur und wirkt anti-katabol. (Bildquelle: Ergo-Log)

Mit den letzten Absätzen haben wir auch die physiologische Erklärung für die Steigerung der Performance mittels einer Ergänzung mit BCAAs hergestellt – aber wird die Theorie auch von der Praxis gestützt? Führt die Supplementation mit einem leucin-, valin- und isoleucinreichem Produkt zu einer Leistungssteigerung?

Es gibt zahlreiche Studien, die die positive Wirkung einer BCAA Supplementation auf die Performance, bestätigen. [10][11][12][13][14][16][17]

BCAAs dienen nicht nur als schnelles Energiesubstrat, sondern scheinen darüber hinaus – danke der Leistungssteigerung – auch für eine gestiegene Fettverbrennung in Personen zu erhöhen, deren Glykogenvorräte erniedrigt sind. [10] In gewisser Weise handelt es sich hierbei um eine Art von Perpetuum mobile, denn durch die bessere Energieversorgung, kann auch intensiver und länger trainiert werden, (Senkung des Erschöpfungszustandes [13][12][15][16][18][19]) was sich wiederum in der Begünstigung der Körperkomposition (Muskelaufbau durch höheren Reiz, Fettabbau durch höhere Intensität) niederschlägt. [15]

BCAAs & Glykogenspeicher

Eine weitere theoretische Überlegung umfasst einen glykogen-einsparenden Effekt durch BCAA-Supplementation. Spekuliert wird darüber, ob die Konvertierung von Valin und Isoleucin zu Succinyl-CoA über die Gluconeogenese zu einer Schonung der Glykogenreserven führten könnte (womit BCAAs de facto die Regeneration beschleunigen würden).

Eine Studie von Shimomura et al. (2000) zeigte bei Ratten durch BCAAs-Gabe einen einsparenden Effekt in Leber- und Muskelglykogen. [8] Zu einem ähnlichen Ergebnis kommen Flavigna et al. (2012) in einem Rattenversuchsmodell, bei dem die Nager bis zur Erschöpfung schwimmen mussten (und durch eine BCAA-Ergänzung (4,76 % BCAA in der Nahrung) profitierten). Im Gegensatz zur Kontrollgruppe schwammen die BCAA-Nager rund 37 % länger, als ihre Kollegen. [20]

Blomstrand et al. (1997) konnten derartige Ergebnisse bei 90mg/kg BCAAs an Menschen bestätigen. [12] Das sieht also schon einmal ganz gut aus.

BCAAs & Körperkomposition

Zuerst einmal erscheint es logisch, dass ein härteres (intensiveres) Training sich in besseren Muskelwachstumsreizen und eine präferentiellen Körperkomposition niederschlägt.

In einer Untersuchung zeigten Stoppani et al. (2009), dass die Ergänzung von 14gBCAAs auf täglicher Basis, begleitend zu einem Krafttrainingsprogramm bei 12 gesunden trainierten männlichen Probanden (Durchschnitt: 25,5 Jahre alt, 177,7 cm groß, 85,2 kg schwer, BF 9,2 %), eine positive Wirkung auf die Körperkomposition erzielt werden kann.

Die Probanden reduzierten ihren KFA um 2,2 % und nahmen im Studienzeitraum (8 Wochen) im Schnitt 4,2 kg an Muskelmasse zu. [21]

Die 2 Kontrollgruppen, bei denen die Probanden entweder 28g Whey oder 28g Kohlenhydrate erhielten, lagen hinter der BCAA-Gruppe zurück. (Whey-Gruppe: +2,1 kg Muskelmasse und -1,2 % Fett; KH-Gruppe: +1,4 kg Muskelmasse und -0,6 % Fett).

Leider lässt das Design der Studie zu wünschen übrig, da die Forscher für die Ernährung der Studienteilnehmer nicht kontrollierten (es konnte also jeder essen, was er will) und zusätzlich 5g Glutamin und 2g Citrullin verwendet werden. (Sponsored by Scivation) Schade – mehr Forschungen sind in diesem Bereich daher wünschenswert.

Man sollte von einer Ergänzung mit BCAAs keine Wunder erwarten, wenn ansonsten in den Bereichen Training und Ernährung geschludert wird. Die augenblickliche Studienlage lässt hinsichtlich des Fettabnahmepotenzials einer BCAA-Supplementation Raum für Spekulationen übrig, aber selbst dann haben wir noch den anti-katabolen und glykogen-einsparenden Effekt (zusammen mit einer Reduktion der wahrgenommenen Erschöpfung), welche das Supplement immer noch attraktiv erscheinen lassen.

BCAAs, Signalwirkung & Proteinsynthese

Eine der drei Aminosäuren, die in den BCAAs enthalten sind – nämlich Leucin – verfügt über einige weitere, durchaus bedenkenswerte Eigenschaften, die ein gewisses Muskelaufbaupotenzial liefert. Leucin ist nämlich ein Signalmolekül für die Aktivierung der Proteinsynthese. (mTOR) Wird mTOR in Tier wie Mensch gehemmt, dann verliert sich der anti-katabole Effekt der Aminosäure. [22][23]

(Bildquelle: Drummond et al. )

Wird mTOR gehemmt, fällt auch die fraktionale Proteinsynthese geringer aus. (Bildquelle: Drummond et al. (2009))

Simpel formuliert löst die Aktivierung von mTOR eine ganze Kaskade an Reaktionen aus, die für die Synthese von Proteinen innerhalb der Zelle von entscheidender Bedeutung sind. (Muskelkontraktion, d.h. ein mechanischer Reiz, sorgt ebenfalls für eine Aktivierung und bedingen daher „Muskelwachstum“! [24][25])

Es zeigt sich, dass die Supplementation von BCAAs ebenfalls für eine Stimulation der Proteinsynthese (Post-Workout und in Ruhe) sorgt. [26][27][28] Damit wirken BCAAs nicht nur anti-katabol, und regenerativ sondern in gewissem Umfang auch muskelaufbauend.

Einnahme & Dosierung

Welche Produkte gibt es?

Ein gutes BCAA-Produkt ist heutzutage relativ einfach zu  bekommen. Entweder werden sie in ihrer Reinform als Kapseln und Pulver verkauft, oder entsprechenden All-In-One-Formulas zugemixt. Ich würde euch stets zu einer Reinform raten, denn auf diese Weise könnt ihr die Menge an BCAAs selbst dosieren und lauft weniger Gefahr ein unterdosiertes Produkt abzubekommen.

Wenn ihr ein vorgemixtes Produkt kauft, dann schaut euch den BCAA-Anteil an – und zwar pro Portion und nicht pro 100g – und richtet euch nach den unteren Dosierungsempfehlungen.

Handelsübliche normale Produkte weisen des Weiteren eine Verteilung der drei Aminosäuren von 2 zu 1 zu 1 (Leucin zu Valin zu Isoleucin) auf, d.h. dass Leucin doppelt so hoch dosiert sein sollte (da es auch die Aminosäure ist, die mengenmäßig am stärksten verbrannt wird), wie die anderen beiden.

Das selbst Mixen der drei AS würde ich nicht empfehlen, da das nur ein reines Rumgewurschtel wird und der damit verbundene Stresspegel (Kortisol) vermutlich mehr Muskeln katabolisiert, als ihr am Ende retten könnt…

Wie viel BCAAs sollte man pro Gabe nehmen?

Die Zufuhr sollte sich grob am Gewicht orientieren, allerdings ist es nicht nötig mit spitzem Bleistift zu kalkulieren.

  • Unter 70 kg Körpergewicht: 5-6 Gramm Pre-Workout pro Stunde Training
  • +70 kg Körpergewicht: +8-10 Gramm Pre-Workout pro Stunde Training

…und die entsprechende Menge zusätzlich, wenn ihr über eine Stunde trainieren solltet

Wann sollten BCAAs eingenommen werden?

BCAAs eignen sich primär für den Gebrauch in der Pre-/Intra-Workout-Phase, aber sie können natürlich auch Post-Workout oder außerhalb des Trainingszeitraumes genutzt werden. Zur effektiven Stimulation der Proteinsynthese würde ich aber eher zu Leucin Post-Workout empfehlen. (Schon aus Kostengründen)

Die Ergänzung ist zu empfehlen, wenn die letzte Mahlzeit über 3 Stunden zurückliegt, ihr im Fastenzustand trainiert oder nach dem Training weiterfastet und eure Muskeln schützen wollt. (Das ist zwar technisch gesehen kein Fasten mehr, aber der Zweck heiligt die Mittel)

  • Nehmt die BCAAs rund 15 Minuten vor dem Workout ein (und bei Bedarf währenddessen)
  • (Optional) 3g zum Post-Workout-Shake
  • Bei Bedarf mit 1g HMB kombinieren (siehe Artikel)

Ihr könnt zwar auch über den Tagesverlauf kleinere Mengen an BCAAs einnehmen, um einen optimalen Schutz zu gewährleisten, allerdings halte ich das a.) für überzogen und b.) nicht sehr ökonomisch. Esst in dem Fall regelmäßig eure proteinhaltigen Mahlzeiten und spart euch das (verhältnismäßig teure) BCAA-Produkt für die Zeit ums Training herum.

BCAAs & Intermittent Fasting

Martin Berkhan hat lange Zeit BCAAs wegen seiner anti-katabolen Effekte für den Einsatz beim Intermittent Fasting empfohlen, z.B. 10g gelöste BCAAs in einer 1,5 Liter Wasserflasche pro 3 Stunden (Post-Workout bis zum Ess-Fenster). Dieses Konzept habe ich selbst lange Zeit an der Uni genutzt, wenn ich vormittags/mittags trainiert habe und die erste Mahlzeit in weiter Ferner lag. Kann man machen.

Abschließende Worte

Damit nähern wir uns auch schon dem Ende der heutigen Supplement-Lehrstunde. Nach dem Lesen dieses Artikels solltet ihr bestens darüber Bescheid wissen, was ihr von BCAAs als Supplement erwarten könnt (und was nicht).

Dieses Produkt zählt neben schnödem Whey, Creatin, Fischöl, Vitamin D und Zink zu meinen persönlichen „Staples,“ die ich durch die Bank weg als sinnvoll erachte. (Dies gilt vor allem für all jene, die einem Konzept wie IF oder CBL folgen).

Ich selbst nutze aufgrund des Preis-/Leistungseffekts das Pulverprodukt von Myprotein.

Einziges Manko: Löst sich scheiße auf und wenn ihr kein Bock auf Staubpartikel habt, dann greift am besten gleich zu Kapseln(teurer aber bequemer) oder den iBCAAs, die sich auch in Wasser auflösen lassen.

Von all dem Rotz und Snake-Oils, die es ansonsten auf dem Markt zu kaufen gibt, stellen BCAAs eine Produktgruppe dar, die erwiesenermaßen auch etwas bringt (und die mittlerweile auch rege erforscht wurde und wird).

Ein Pflichtsupplement ist es zwar nicht, aber sofern ihr euch bereits mit den Basics eingedeckt habt und nun euer Geld noch in etwas Sinnvolles investieren wollt, dann sind BCAAs genau euer Ding.

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Quellenangaben (draufklicken)

[1] Yoshizawa, F. (2012): New therapeutic strategy for amino acid medicine: notable functions of branched chain amino acids as biological regulators. In: J Pharmacol Sci. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22293293.

[2] Layman, DK. / Baum, JI. (2004): Dietary Protein Impact on Glycemic Control during Weight Loss. In: J Nutr. URL: http://jn.nutrition.org/content/134/4/968S.abstract.

[3] Riazi et al. (2003): The total branched-chain amino acid requirement in young healthy adult men determined by indicator amino acid oxidation by use of L-[1-13C]phenylalanine. In: J Nutr. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12730426.

[4] Shimomura et al. (2006): Nutraceutical Effects of Branched-Chain Amino Acids on Skeletal Muscle. In: J Nutr. URL: http://jn.nutrition.org/content/136/2/529S.short.

[5] Fuhrman, J. / Ferreri, DM. (2010): by the American College of Sports Medicine. Unauthorized reproduction of this article is prohibited. In: Nutrition & Ergogenic Aids. URL: https://www.drfuhrman.com/library/vegan_athlete.pdf.

[6] Harper, AE. / Miller, RH. / Block, KP. (1984): Branched-chain amino acid metabolism. In: Annu Rev Nutr. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6380539.

[7] Kobayashi et al. (1999): Hepatic branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex in female rats: activation by exercise and starvation. In: J Nutri Sci Vitaminol. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10524349.

[8] Shimomura et al. (2000): Suppression of glycogen consumption during acute exercise by dietary branched-chain amino acids in rats. In: J Nutri Sci Vitaminol. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10885793.

[9] Howarth et al. (2007): Exercise training increases branched-chain oxoacid dehydrogenase kinase content in human skeletal muscle. In: Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17581840.

[10] Gualano et al. (2011): Branched-chain amino acids supplementation enhances exercise capacity and lipid oxidation during endurance exercise after muscle glycogen depletion. In: J Sports Med Phys Fitness. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21297567.

[11] Wisnik et al. (2011): The effect of branched chain amino acids on psychomotor performance during treadmill exercise of changing intensity simulating a soccer game. In: Appl Physiol Nutr Metab. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22050133.

[12] Blomstrand et al. (1997): Influence of ingesting a solution of branched-chain amino acids on perceived exertion during exercise. In: Acta Physiol Scan. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9124069.

[13] Portier et al. (2008): Effects of branched-chain amino acids supplementation on physiological and psychological performance during an offshore sailing race. In: Eur J Appl Physiol. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18704484.

[14] Shimomura et al. (2010): Branched-chain amino acid supplementation before squat exercise and delayed-onset muscle soreness. In: Int J Sport Nutr Exerc Metab. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20601741.

[15] Bigard et al. (1996): Branched-chain amino acid supplementation during repeated prolonged skiing exercises at altitude. In: Int J Sport Nutr. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8876349.

[16] Blomstrand et al. (1991): Administration of branched-chain amino acids during sustained exercise–effects on performance and on plasma concentration of some amino acids. In: Eur J Appl Physiol Occup Physiol. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1748109.

[17] van Hall et al. (1995): Ingestion of branched-chain amino acids and tryptophan during sustained exercise in man: failure to affect performance. In: J Physiol. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7473239.

[18] Shimizu et al. (2012): Energy expenditure during 2-day trail walking in the mountains (2,857 m) and the effects of amino acid supplementation in older men and women. In: Eur J Appl Physiol. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21744005.

[19] Blomstrand et al. (1991): Effect of branched-chain amino acid supplementation on mental performance. In: Acta Physiol Scan. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1962526.

[20] Falvigna et al. (2012): Effects of diets supplemented with branched-chain amino acids on the performance and fatigue mechanisms of rats submitted to prolonged physical exercise. In: Nutrients. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23201847.

[21] Stoppani et al. (2009): Consuming a supplement containing branched-chain amino acids during a resistance-training program increases lean mass, muscle strength and fat loss. In: J Int Soci Sport Nutr. URL: http://www.jissn.com/content/6/S1/P1.

[22] Anthony et al. (2000): Leucine stimulates translation initiation in skeletal muscle of postabsorptive rats via a rapamycin-sensitive pathway. In: J Nutr. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11015466.

[23] Drummond et al. (2009): Rapamycin administration in humans blocks the contraction-induced increase in skeletal muscle protein synthesis. In: J Physiol. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19188252.

[24] Dreyer et al. (2006): Resistance exercise increases AMPK activity and reduces 4E-BP1 phosphorylation and protein synthesis in human skeletal muscle. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1890364/.

[25] Kubica et al. (2004): Resistance Exercise Increases Muscle Protein Synthesis and Translation of Eukaryotic Initiation Factor 2Bϵ mRNA in a Mammalian Target of Rapamycin-dependent Manner. In: J Biol Chem. URL: http://www.jbc.org/content/280/9/7570.abstract.

[26] Blomstrand et al. (2006): Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise. In: J Nutr. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16365096.

[27] Louard, RJ. / Barett, EJ. / Gelfand, RA. (1990): Effect of infused branched-chain amino acids on muscle and whole-body amino acid metabolism in man. In: Clin Sci. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2174312.

[28] Liu et al. (2001): Branched chain amino acids activate messenger ribonucleic acid translation regulatory proteins in human skeletal muscle, and glucocorticoids blunt this action. In: J Clin Endocrinol Metab. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11344218.

Bildquelle: Flickr / Sin Amigos ; CC Lizenz


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Damian Minichowski
Damian Minichowski Autor & Founder

Gründer und Autor von Aesir Sports. Neben zahlreichen Gastautorenschaften schreibt Damian Minichowski in regelmäßigen Abständen für unterschiedliche Kraftsportseiten, darunter Team-Andro.com, Fitnessfreaks.com & Liveforthepump.de. Seit dem Frühjahr 2011 war Damian nebenberuflich als Fitnessberater tätig. Seit 2012 arbeitet er für den britischen Supplementhersteller MyProtein.com.

  1. Nils
    14 April 2014, 09:45 Nils

    Das in den Kapseln von zB Peak Titandioxid enthalten ist sollte hier nicht unerwähnt bleiben…

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    • Axel
      14 April 2014, 10:19 Axel

      Das es hier im Artikel explizit erwähnt werden sollte, finde ich zu krass.
      Jedoch wäre ein Hinweis darauf, dass sehr viele Hersteller Farbstoffe – wie z.B. Titandioxid – verwenden, interessant. Letztendlich bleibt jedem selbst überlassen, wie genau er die Zutatenliste des jeweiliges Produktes studiert und somit eventuelle gesundheitliche Nachteile zusätzlich in Kauf nimmt.

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      • Nils
        14 April 2014, 15:25 Nils

        Ich bezog es auf Peak, da dies der am Ende des Artikels angezeigt wurde. Habe eben gemerkt, dass das aber nicht ’statisch‘ ist, sondern das Produkt bzw. die Werbung scheinbar wechselt.

        Gebe dir im Bezug auf den Hinweis absolut recht, vor allem im Bezug auf den aktuellsten Artikel.
        (Chemikalien in der Nahrung)

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  2. Lappen
    08 März 2015, 11:46 Lappen

    Hey Damian, HMB wirkt also insulinogen, scheint den Blutzucker aber nicht zu beeinflussen.
    Würde dann eine Einnahme von HMB nüchtern + Yohimbine die Wirkung hiervon nicht beeinträchtigen und sogar die Muskeln schützen oder ist das nur mein Wunschdenken? :D

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    • Damian Minichowski
      08 März 2015, 13:18 Damian Minichowski Autor

      Hey Lappen ( ;-) ),
      gute Frage, die ich dir auch nicht so ohne weiteres beantworten kann. Persönlich würde ich jetzt nicht sagen, dass es die Wirkung von Yohimbine beeinträchtigt – ich habe aber auch beides simultan genutzt. Du kannst es also durchaus probieren.

      besten Gruß

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  3. Bo
    26 Juni 2015, 12:55 Bo

    Hmmm,
    also wenn ich das richtig verstehe sind BCAA´s vor dem Training doch eigentlich nur super teurer Traubenzucker?
    Wenn ich mir vor dem Training XX g Traubenzucker gebe, habe ich doch meine Muskeln ebenfalls optimal mit Glucose versorgt?
    Man könnte jetzt noch argumentieren, dass Muskelzellen die mit Glucose gesättig sind noch BCAA´s aufnehmen können, aber ich bezweifle, dass das in unserem WH Bereichen einen nenneswerten Unterschied ausmacht…
    Aber generell soll meiner Meinung nach Protein in den Zellaufbau und die Synthese gehen und nicht „sinnlos“ verbrannt werden. Dafür sind Fett und KH da…
    Gruß
    Bo

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