Amino-Spiking, Protein-Spiking, Stickstoff-Spiking: Was steckt dahinter? Wie erkennt man es?

Amino-Spiking, Protein-Spiking, Stickstoff-Spiking: Was steckt dahinter? Wie erkennt man es?

0 Kommentare

Von Filipe Teixeira (Science Driven Nutrition) |

Stickstoff-Spiking, Amino-Spiking und Protein-Spiking sind Begriffe die generell dafür verwendet werden, um die Zugabe von billigeren oder höher konzentrierten Stickstoffquellen zu beschreiben. Das Ziel? Den Gesamtgehalt an organischem Stickstoff in einem Lebensmittel anheben.

Grundlage dessen ist, dass der Proteingehalt eines Lebensmittels über den gemessenen Gehalt an Stickstoff (nach Kjeldahl oder Dumas) berechnet wird und dieser durch die Zugabe stickstoffhaltiger Verbindungen ansteigt [1].

Amino-Spiking, Protein-Spiking, Stickstoff-Spiking: Was steckt dahinter? Wie erkennt man es?

Grundlegendes zu Protein, Stickstoff und dem Strecken von Milchpulvern

Proteine sind im Grunde Aneinanderreihungen von Aminosäuren und beinhalten in der Regel einen Anteil an Stickstoffatomen von 16% [2][3][4]. Das durchschnittliche Verhältnis zwischen Protein und reinem Stickstoff liegt daher bei 6,25 für die meisten Eiweißquellen [3][5]. Der Stickstoffgehalt gilt als verlässliche Berechnungsgrundlage für den Eiweißgehalt da es fast ausschließlich in Aminosäuren vorkommt. Allerdings enthalten auch synthetische Arzneimittel, Düngemittel, Sprengstoffe und Farbstoffe dieses Atom [6].

Die herkömmlichen Analysemethoden für den Stickstoffgehalt sind die Verfahren nach Kjeldahl oder Dumas. Für den Gehalt an gesamten organischen Stickstoff ist meist Kjeldahl die Methode der Wahl, da sie sehr verlässlich ist, wenig Aufwand benötig und für mehrere Proben gleichzeitig durchgeführt werden kann [6].

Diese Methode basiert auf einer Titration nach dem pH-Wert [6]. Weitere Methoden sind die nach Dumas (instrumentell), Biuret und Lowry. Die erste davon bestimmt ebenfalls den Proteingehalt aufgrund der Konzentration an organischem Stickstoff, wohingegen die anderen beiden eine kalorimetrische Reaktion zur Grundlage haben, die quantitativ über eine Spektroskopie gemessen werden kann.

Sowohl bei Kjeldahl, als auch Dumas, muss der gemessene Stickstoffgehalt über einen probenanhängigen Umrechnungsfaktor in den Eiweißgehalt (g/100 g) umgerechnet werden. Der Umrechnungsfaktor hängt davon ab, wie viel Stickstoff das reine Protein des jeweiligen Lebensmittels enthält. Verschiedene Arten von Protein enthalten unterschiedliche Verhältnisse an Aminosäuren, die wiederum individuelle Prozentanteile an organischem Stickstoff beinhalten und deshalb auch unterschiedliche Umrechnungsfaktoren benötigen.

Üblicherweise sehen diese Proteinfaktoren wie folgt aus:

  • Fleisch und Eier: 6,25
  • Milchprodukte: 6,38
  • Getreide: 5,70

Auch wenn die Kjeldahl-Methode als der Goldstandard unter den Methoden gilt, so kann sie im Falle von Milchprodukten nur den Gehalt an organischem Stickstoff ermitteln, jedoch nicht den gesamten Stickstoffgehalt des Proteins.

Zwar waren sich Analytiker dieser Problematik bewusst, jedoch wurde die Öffentlichkeit erst durch die Medien im Zuge des „Melamin-Milchfälschungs-Skandal“ darauf aufmerksam [8].

Melamin (C3N6H6) ist ein Stoff mit einem extrem hohen Stickstoffgehalt von rund 66% [9], der dafür verwendet wurde, in Kombination mit Wasser, Milch zu „fälschen“ oder zu „strecken“, wobei der Proteingehalt nach Kjeldahl und Dumas fälschlicherweise als normal angezeigt wurde [10]. Bis dahin galt der Proteingehalt als Analysemarker für Milchfälschung durch Verwässerung. Die starke Toxizität von Melamin führte jedoch zu Todesfällen bei Babys und Kleinkindern, sowie zu Nierenversagen und Nierensteinen [11][12].

Warum wurde Whey zum Opfer dieses Spikings?

Whey Protein (Molkeprotein) ist eine der Proteinfraktionen in der Milch, die nach dem Ausfällen des Caseins bei einem pH-Wert von 4,6 und 20°C, löslich bleibt [13] (siehe auch unseren ausführlichen Proteinpulver Guide). Aufgrund ihrer kugelförmigen Struktur sind diese Proteine wasserlöslich und typischerweise beeinflusst von der Art der Wärmebehandlung [14]. Rohmolke entsteht bei der Produktion von Käse oder kann direkt aus der Milch durch Ultra- und Mikrofiltration gewonnen werden. Außerdem kann sie durch Ionenaustasch hergestellt werden, wobei der Gehalt an Protein angehoben wird und die Gehalte an Fett, Mineralien und Laktose gesenkt werden [15].

Zur Info, auch wenn die Molke für Proteinpulver in der Regel von Milchkühen stammt, kann sie außerdem von anderen milchproduzierenden Tieren gewonnen werden [16][17][18][19].

Whey Protein werden verschiedene Vorteile zugesprochen: Es kann die Glutathionspiegel aufgrund seiner hohen Gehalte an γ-Glutamylcystein, steigern [20][21][22], könnte Vorteile bei der Therapie von Krebs [23][24][25], HIV [26] und Hepatitis zeigen [27], sowie den Appetit hemmen [28][29].

Um die Muskelproteinsynthese (MPS) maximal zu stimulieren, haben sich 10g essentielle Aminosäuren, davon 2-3 g Leucin als optimal herausgestellt [30] (siehe auch unseren EAA-Artikel). Allerdings hat sich gezeigt, dass die Zugabe von Leucin zu einer geringeren Menge an Whey weniger effektiv ist, als die Einnahme einer ausreichenden Portion (25g) reinem Whey nach dem Training [31]. Diese einzigartige Tatsache, zusammen mit dem hohen Gehalt an verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAA’s), macht das Whey zur Proteinquelle der Wahl für Sportler die ihre MPS und Regeneration verbessern wollen [32][33].

Allein in den USA wurden im Jahr 2013 über 39500 Tonnen Wheyisolat hergestellt, was über 49800 Tonnen getrockneter Rohmolke entspricht [34][35]. Aufgrund der steigenden Nachfrage aus der Sporternährungs-Industrie und des generellen Anstiegs des Milchpreises, stieg auch der Preis für Molkeprotein-Konzentrat von 2010 auf 2014 um das Doppelte, was manche Hersteller dazu veranlasste nach Möglichkeiten zu suchen um die Produktionskosten ihrer Supplemente zu senken.Auch wenn es daher plausibel erscheint, dass manche Proteinpulver mit hochgradig giftigen Substanzen wie Melamin verunreinigt waren [37], gab es unseres Wissens nach keine Berichte über derartige Fälschungen.

Der Fall Amino-Spiking: Steigerung des Proteingehalts durch Hinzugabe billiger Aminosäuren

Die Zugabe von freien Aminosäuren führt ebenfalls zur Steigerung des Stickstoffgehaltes, jedoch ohne Nebenwirkungen wie beim Melamin. Gewisse Aminosäuren sind in der Regel billiger als Wheyprotein, liefern gute Mengen an Stickstoff und manche von ihnen können sogar einen bitteren Nachgeschmack von Süßstoffen überdecken [38].

Die Streckung von Proteinpulver mit Aminosäuren birgt wahrscheinlich keine Gefahr für die Gesundheit der Verbraucher, jedoch täuscht es ihn sowohl finanziell als auch physiologisch, da der Verzehr freier Aminosäuren nicht denselben Effekt auf die MPS hat wie Wheyprotein [39].

Grund dafür sind wahrscheinlich verschiedene Transporter im Darm, da Whey in der Regel in Form von Di- und Tripeptiden über den Peptid-Cotransporter PEPT1 aufgenommen wird [40]. Allerdings zeigen aktuellere Daten an älteren Frauen vergleichbare Ergebnisse zwischen freien Aminosäuren und Whey [41].

Welche Aminosäuren werden gerne zum Strecken verwendet?

Die Verwendung von Aminosäuren zum Strecken des Wheys ist meist eine Kombination aus Preis und Stickstoffgehalt. Glycin und Taurin werden aufgrund ihres geringen Preises verwendet (Glycin verbessert außerdem den Geschmack und die Konsistenz), wohingegen Arginin und Creatin (chemisch gesehen eine Aminsäure) aufgrund ihres hohen Stickstoffgehaltes Einsatz finden. Die meisten Aminosäuren sind billiger als Whey.

Glycin zum Beispiel kann für 4 $/kg in Asien bestellt werden, Creatin liefert dagegen drei (statt einem) Stickstoffatome pro Molekül [42]. Wenn du Creatin mit Kjeldahl analysierst und annimmst es sei Whey (also einen Proteinfaktor von 6,38 verwendest), landest du bei einem Proteingehalt von irgendetwas über 100% (inoffizielle Berichte beschreiben Werte von 148% oder 148 g/100 g).

Was wird gegen Amino-Spiking unternommen? Welche Analysemethoden sind im Einsatz?

Zumindest wurde es im amerikanischen Gesetz mittlerweile durchgesetzt, dass der ausgeschriebene Proteingehalt eines Produktes nur auf Grundlage des reinen Wheys, ohne die deklarierten freien Aminosäuren berechnet werden darf [43]. Um dies zu garantieren, müssen die freien Aminosäuren vom Protein getrennt werden, ohne es dabei zu hydrolysieren. Manche Methoden verwenden dazu Trichloressigsäure, Hitze oder Filtration, jedoch muss die Probe dann immer noch über eine Chromatographie analysiert werden um Restgehalte freier Aminosäuren zu entfernen.

Im Moment gibt es nur diese chromatographische Techniken (HPLC-DAD, LC-MS sind die gebräuchlichsten) um diese Art von Proteinfälschung zu ermitteln, wobei eine Raman-Spektroskopie als neue Alternative gehandelt wird [44][45]. Weiterhin kann eine GC-MS verwendet werden, jedoch ist diese für diesen Zweck recht teuer [46]. Generell kann man sagen, dass diese chromatographischen Analysen oder die Raman-Spektroskopie recht kostspielig sind und von den meisten Laboren technisch gar nicht durchgeführt werden können.

Selbst ist der Mann: Wie erkenne ich Amino-Spiking?

Nicht alle Firmen versuchen dich zu veräppeln. Es gibt eine Menge hochqualitativer, vertrauenswürdiger Marken da draußen. Wenn du dir das Label ansiehst, dann halte nach freien Aminosäuren Ausschau. Wenn es sich dabei um Glycin, Taurin, Arginin oder Creatin handelt, dann sei vorsichtig.

Manche Firmen setzen auch BCAA’s ein. Auch wenn sie zu damit zu einem höheren Proteingehalt beitragen, werden sie jedoch meistens aufgrund ihres Einflusses auf die MPS verwendet. BCAA’s sind in dieser Hinsicht jedenfalls sehr viel effektiver als Glycin und Taurin [47][48][49]. (Es macht finanziell keinen Sinn ein Protein mit BCAA’s „zu strecken“, um einen höheren Proteingehalt vorzutäuschen. Einerseits weil diese nicht billiger sind als Whey und andererseits, weil sie mit ca. 11-12% sogar weniger Stickstoff enthalten, als das Protein an sich).

Nach den Aminosäuren auf dem Label zu schauen macht jedoch nur Sinn, wenn sie der Hersteller dort auch auflistet. Rechtlich gesehen muss er das…. Aber… naja…

Eine weitere Möglichkeit ist der Blick auf das Aminosäure-Profil. Manche Hersteller drucken dies jedoch nicht auf die Verpackung – aber wenn sie es tun, dann schau nach der Menge an Leucin. Whey enthält typischer Weise zwischen 8 und 11 g Leucin pro 100 g [50][51][52][53][54][55][56][57]. Die meisten Hersteller nutzen jedoch einfach das Amino-Profil, welches sie von Ihrem Rohstofflieferanten bekommen (und nicht das Profil des letztendlichen Produktes). Ein komplettes Aminogramm mit 20 Aminosäuren, analysiert durch HPLC (beispielsweise), ist nicht gerade billig und die meisten Hersteller versuchen zusätzliche Kosten zu vermeiden.

Wenn du nicht gerade eine HPLC-DAD, LC-MS, GC-MS oder sogar Raman Spektrometer zu Hause hast und weist wie man die Proben vorbereitet, sie analysiert und die Ergebnisse interpretiert, kannst du nie 100% sicher sein.

Abschließende Worte

Nochmal: Manche Marken sind Vorreiter in dieser Thematik und unterstützten sogar die wissenschaftliche Forschung in diesem Gebiet. Dieser Artikel soll dich nicht vor bestimmten Marken warnen oder diese bloßstellen – er soll dich als Verbraucher nur auf gewisse Dinge aufmerksam machen. Er soll dich befähigen, die Spreu vom Weizen zu trennen um für dich die beste Marke zu finden.

Vergangenes Jahr hatte ich das Privileg mein Forschungsprojekt an der wissenschaftlich-technologischen Fakultät der Universität von Lisbon (FCT-UNL) durchzuführen. Wir arbeiteten an dieser Problematik in der Abteilung für Wissenschaft und Technologie von Biomasse (DCTB). Es wurde eine neue Früherkennungsmethode entwickelt um den Gehalt an freien Aminosäuren in kommerziellen Whey0 Proteinen zu ermitteln und dabei die Verwendung kostspieliger Analysemethoden zu vermeiden. Die Analyse zeigt 19 der 20 Standard-Aminosäuren und kann als verlässlicher Test für Fälschungen verwendet werden. Derzeit arbeiten wir noch an der Zulassung und wir hoffen es bald auf den Markt bringen zu können. Aus offensichtlichen Gründen kann ich dazu jedoch nichts Näheres sagen.

Die Früherkennung von Aminosäuren in Whey ist nur ein kleiner Schritt in Richtung Aminospiking. Bedenke, dass alle Verbindungen, die organischen Stickstoff und sogar Ammoniak (NH3) und Ammonium (NH4) liefern, den Stickstoffgehalt der Probe erhöhen und damit zu einem höheren Ergebnis beim Proteingehalt nach Kjeldahl oder Dumas führen.

Das bedeutet, dass auch das Strecken mit billigeren Proteinen wie Weizen oder Soja und sogar Rote-Beete-Saft (Betain und Betanin enthalten hohe Mengen an Stickstoff) den gemessenen Proteingehalt erhöhen. Jede organische Stickstoffquelle wird den analysierten Proteingehalt nach den erwähnten Methoden erhöhen, was jedoch nicht bedeutet, dass du dadurch auch das verwertbare Protein bekommst, für das du bezahlst.


Opt In Image
Werde zum Fitness- & Ernährungsexperten!
Schlanker, stärker, ästhetischer, gesünder!

Abonniere unseren Newsletter und erhalte - neben weiteren hochwertigen und einzigartigen Infos rund um Fitness, Gesundheit & Ernährung - regelmäßige Updates und Neuigkeiten rund um Aesir Sports.

Unser Versprechen: Kein Spam - nur 100% Aesir Sports!

Quellenangaben (draufklicken)

[1] Finete, VDLM., et al. (2013): Is it possible to screen for milk or whey protein adulteration with melamine, urea and ammonium sulphate, combining Kjeldahl and classical spectrophotometric methods? In: Food Chem. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23993532.

[2] Vollhardt, P. / Schore, N. (2007): Organic Chemistry -Structure and Function. 6. Auflage. New York: W. H. Freeman and Company. Auf Amazon unter: http://amzn.to/2iir0sO.

[3] Voet, D. / Voet, JG. / Pratt CW. (2013): Fundamentals of Biochemistry. 4. Auflage. New Jersey: John Wiley & Sons. Auf Amazon unter: http://amzn.to/2iiBqZM.

[4] Stipanuk, M. (2006): Biochemical physiological & molecular aspects of human nutrition. 2. Auflage. St. Louis: Saunders Elsevier. Auf Amazon unter: http://amzn.to/2hmCZXR.

[5] Brody, T. (1999): Nutritional Biochemistry. 2. Auflage. San Diego: Academic Press. Auf Amazon unter: http://amzn.to/2hmmmeU.

[6] Holler, F / Crouch S. Skoog & West (2013): Fundamentals of analytical chemistry. 9. Auflage. Belmont: Learning, Brooks/Cole -Cengage Learning. Auf Amazon unter: http://amzn.to/2iizhNH.

[7] Lynch, JM. / Barbano, DM. (1999): Kjeldahl nitrogen analysis as a reference method for protein determination in dairy products. In: J AOAC Int. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10589493.

[8] The Guardian (2008): L. Chinese figures show fivefold rise in babies sick from contaminated milk. Chinese Fig. Show Fivefold Rise Babies Sick from Contam Milk. URL: https://www.theguardian.com/world/2008/dec/02/china.

[9] Ehling, S. / Tefera, S. / Ho, IP. (2007): High-performance liquid chromatographic method for the simultaneous detection of the adulteration of cereal flours with melamine and related triazine by-products ammeline, ammelide, and cyanuric acid. In: Food Addit Contam. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18027188.

[10] Filazi, A., et al. (2012): Determination of melamine in milk and dairy products by high performance liquid chromatography. In: J. Dairy Sci. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22281324.

[11] Chen, Z. / Yan, X. (2009): Simultaneous determination of melamine and 5-hydroxymethylfurfural in milk by capillary electrophoresis with diode array detection. In: J Agric Food Chem. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19761188.

[12] Xu, X., et al. (2009): Direct determination of melamine in dairy products by gas chromatography/mass spectrometry with coupled column separation. In: Anal Chim Acta. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19720170.

[13] Farrell, HM., et al. (2004): Nomenclature of the proteins of cows’ milk–sixth revision. In: J Dairy Sci. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15453478.

[14] Qi, PX., et al. (2015): Effect of homogenization and pasteurization on the structure and stability of whey protein in milk. In: J Dairy Sci. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25704975.

[15] Etzel, MR. (2004): Manufacture and Use of Dairy Protein Fractions. In: J Nutr. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15051860.

[16] Abd El-Fattah, AM., et al. (2012): Changes in composition of colostrum of Egyptian buffaloes and Holstein cows. In: BMC Vet Res. URL: http://bmcvetres.biomedcentral.com/articles/10.1186/1746-6148-8-19.

[17] Ballard, O. / Ardythe, L. (2012): Human Milk Composition: Nutrients and Bioactive Factors. In: Pediatr Clin North Am. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23178060.

[18] Morin, DE., et al. (1995): Composition of milk from llamas in the United States. In: J Dairy Sci. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8786255.

[19] Zhang, H., et al. (2005): Changes in chemical composition of Alxa bactrian camel milk during lactation. In: J Dairy Sci. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16162513.

[20] Chitapanarux, T., et al. (2009): Open-labeled pilot study of cysteine-rich whey protein isolate supplementation for nonalcoholic steatohepatitis patients. In: J Gastroenterol Hepatol. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19638084.

[21] Lu, SC. (2013): Glutathione synthesis. In: Biochim Biophys Acta. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3549305/.

[22] Xu, R., et al. (2011): Antioxidative effects of whey protein on peroxide-induced cytotoxicity. In: J Dairy Sci. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21787910.

[23] Bounous, G. / Batist, G. / Gold, P. (1991): Whey proteins in cancer prevention. In: Cancer Lett. URL: http://www.immunehealthscience.com/support-files/05.pdf.

[24] Bounous, G. (2000): Whey Protein Concentrate (WPC) and Glutathione Modulation in Cancer Treatment. In: Anticancer Res. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11205219.

[25] Kennedy, R., et al. (1995): The use of a Whey Protein Concentrate in the Treatment of Patients with Metastatic Carcinoma: A Phase I-II Clinical Study. In: Anticancer Res. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8669840.

[26] Micke, P., et al. (2001): Oral supplementation with whey proteins increases plasma glutathione levels of HIV-infected patients. In: Eur J Clin Invest. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11168457.

[27] Watanabe, A., et al. (2000): Nutritional therapy of chronic hepatitis by whey protein (non-heated). In: J Med. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11508322.

[28] Pal, S. / Ellis, V. / Dhaliwal, S. (2010): Effects of whey protein isolate on body composition, lipids, insulin and glucose in overweight and obese individuals. In: Br J Nutr. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20377924.

[29] Zhou, J., et al. (2011): Dietary whey protein decreases food intake and body fat in rats. In: Obesity (Silver Spring). URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4831908/.

[30] Børsheim, E., et al. (2002): Essential amino acids and muscle protein recovery from resistance exercise. In: Am J Physiol Endocrinol Metab. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12217881.

[31] Churchward-Venne, T., et al. (2012): Supplementation of a suboptimal protein dose with leucine or essential amino acids: effects on myofibrillar protein synthesis at rest and following resistance exercise in men. In: J Physiol. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22451437.

[32] Howatson, G., et al. (2012): Exercise-induced muscle damage is reduced in resistance-trained males by branched chain amino acids: a randomized, double-blind, placebo controlled study. In: J Int Soc Sports Nutr. URL: https://jissn.biomedcentral.com/articles/10.1186/1550-2783-9-20.

[33] Smithers, GW. (2008): Whey and whey proteins-From “gutter-to-gold.” In: Int Dairy J. URL: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0958694608000344.

[34] USDA.  (2013): U.S. Total Dry Whey Production. U.S. Total Dry Whey Prod. URL: https://www.ams.usda.gov/mnreports/dymwhey_prod.pdf.

[35] USDA (2013): Dairy Products 2013. Dairy Prod. URL: http://usda.mannlib.cornell.edu/MannUsda/viewDocumentInfo.do?documentID=1054:

[36] Gould, B.  (2015): Understanding dairy markets. USDA Dairy Mark News. URL: http://future.aae.wisc.edu/.

[37] Battaglia, M., et al. (2010): Transfer of melamine from feed to milk and from milk to cheese and whey in lactating dairy cows fed single oral doses. In: J Dairy Sci. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20965350.

[38] FDA. (2014): CFR -Code of Federal Regulations Title 21. Food Drug Adm. URL: https://www.accessdata.fda.gov/scripts/cdrh/cfdocs/cfcfr/CFRSearch.cfm.

[39] Katsanos, CS., et al. (2008): Whey protein ingestion in elderly persons results in greater muscle protein accrual than ingestion of its constituent essential amino acid content. In: Nutr Res. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19083472.

[40] Terada, T. / Inui, K. (2004): Peptide transporters: structure, function, regulation and application for drug delivery. In: Curr Drug Metab. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14965252.

[41] Bukhari, SSI., et al. (2015): Intake of low-dose leucine-rich essential amino acids stimulates muscle anabolism equivalently to bolus whey protein in older women at rest and after exercise. In: Am J Physiol Endocrinol Metab. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25827594.

[42] Book, C. (2008): Creatine CAS. Creat. URL: http://www.chemicalbook.com/ProductChemicalPropertiesCB3674978_EN.htm.

[43] Mee, M. (2014): Class Action Complaint – Inner Armour. URL: https://archive.org/stream/pdfy-b7uJuTcLfpaWTthQ/Inner%20Armour%20Complaint_djvu.txt.

[44] Mecker, LC., et al. (2012): Selective melamine detection in multiple sample matrices with a portable Raman instrument using surface enhanced Raman spectroscopy-active gold nanoparticles. In: Anal Chim  Acta. URL: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0003267012006332.

[45] Dai, Z., et al. (2014): Analysis of amino acid composition in proteins of animal tissues and foods as pre-column o-phthaldialdehyde derivatives by HPLC with fluorescence detection. In: J Chromatogr B Analyt Technol Biomed Life Sci. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24731621.

[46] Kitson, F. / Larsen, B. / McEwen, C. (1996): Gas Chromatography and Mass Spectrometry – A practical guide. San Diego: Academic Press. URL: http://store.elsevier.com/Gas-Chromatography-and-Mass-Spectrometry-A-Practical-Guide/O_-David-Sparkman/isbn-9780123736284/.

[47] Han, JM., et al. (2012): Leucyl-tRNA synthetase is an intracellular leucine sensor for the mTORC1-signaling pathway. In: Cell. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22424946.

[48] Sancak, Y., et al. (2008): The Rag GTPases bind raptor and mediate amino acid signaling to mTORC1. In: Science. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18497260.

[49] Wilkinson, DJ., et al. (2013): Effects of leucine and its metabolite β-hydroxy-β-methylbutyrate on human skeletal muscle protein metabolism. In: J Physiol. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23551944.

[50] Fitzgerald, RJ., et al. (2004): The Emerging Role of Dairy Proteins and Bioactive Peptides in Nutrition and Health. In: J Nutr. URL: http://jn.nutrition.org/content/134/4/968S.full.pdf.

[51] Hulmi, JJ. /Lockwood, CM. / Stout, JR. (2010): Effect of protein/essential amino acids and resistance training on skeletal muscle hypertrophy: A case for whey protein. In: Nutr Metab (Lond). URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20565767.

[52] Katsanos, C., et al. (2008): Whey protein ingestion in elderly results in greater muscle protein accrual than ingestion of its contituent essential amino acid content. In: Nutr Res. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19083472.

[53] Mavropoulou, IP. / Kosikowski, FV. (1973): Composition, Solubility, and Stability of Whey Powders. In: J Dairy Sci. URL: http://www.journalofdairyscience.org/article/S0022-0302(73)85321-4/abstract.

[54] Mavropoulou, IP. / Kosikowski, FV. (1973): Free Amino Acids and Soluble Peptides of Whey Powders. In: J Dairy Sci. URL: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022030273853226.

[55] Nilsson, M. / Holst, JJ. / Björck, IME. (2007): Metabolic effects of amino acid mixtures and whey protein in healthy subjects: studies using glucose-equivalent drinks. In: Am J Clin. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17413098.

[56] Reitelseder, S., et al. (2011): Whey and casein labeled with L-[1-13C]leucine and muscle protein synthesis: effect of resistance exercise and protein ingestion. In: Am J Physiol Endocrinol Metab. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21045172.

[57] Sindayikengera, S. / Xia, W. (2006): Nutritional evaluation of caseins and whey proteins and their hydrolysates from Protamex. In: J Zhejiang Univ Sci. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1363751/.

Bildquelle Titelbild: Fotolia / Denis Anikin

Teile diesen Artikel: