Effizientes Timing von BCAAs und purem Leucin

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Von Damian Minichowski | Benötigte Lesezeit: 7 Minuten |


Vor einigen Jahren war die Welt der Supplemente noch wunderbar einfach gestrickt: die Produkte waren nur mäßig erforscht, schweineteuer, schmeckten nicht besonders gut und die Auswahl war so ähnlich wie bei den Marmeladensorten im ALDI am Abend, wenn innerhalb der nächsten Tage mal wieder ein Feiertag vor der Tür stand.

Einen gewaltig-großen Sprung nach vorne hat insbesondere die Sparte der Proteinprodukte genommen. Während man sich damals noch mit stinknormalem Whey-Pulver und vielleicht noch einem optionalen Merkomponentenprotein beholfen hat, findet man heutzutage diverse Ableger in der unterschiedlichsten Ausführung: als Hydrolysate, Isolate, als Mix, mit Extra-Glutamin, ohne Extra-Glutamin, mit Extra-BCAAS, ohne Extra-BCAAS, als einzelne Aminosäuren oder sogar nun auch in feinster Peptidform. Wer tatsächlich alles kaufen würde, könnte im Prinzip eine eigene kleine Apotheke aufmachen.

Ein Disput der sich erst in den letzten Jahren aufgetan hat, betrifft eines mittlerweile in die Jahre gekommenes, aber immernoch effizentes, Produkt im Supplementbereich. Und auch der neue Herausforderer ist kein Unbekannter (wir wissen jetzt lediglich mehr über ihn und wie er zu arbeiten pflegt). Es handelt sich um einen inoffiziellen Showdown zweier Kontrahenten, nämlich den Wettstreit zwischen dem Kombiprodukt bestehend aus BCAAs und dem Lone Ranger Leucin. Anabol sind sie beide (oder besser ausgedrückt: beide entalten den Katalysator Leucin), doch seit kurzem steht die Frage im Raum: Was ist denn nun jetzt eigentlich besser?

Mit diesem kleinen aber feinen Artikel spüren wir dieser (Grundsatz)-Frage nach. Wann sind BCAAS vorteilhafter als eine Gabe Leucin alleine? Und wann ist der richtige Zeitpunkt für Leucin only?

Tätärätä – hier kommt die Antwort.

Effizientes Timing von BCAAs und purem Leucin

BCAAs en detail

Heute sind sie kaum noch aus dem Suppregal wegzudenken, die BCAA Aminosäuren für Kraftsportler und Bodybuilder. BCAA? Das steht zu deutsch für die drei „verzweigkettigen Aminosäuren Leucin, Isoleucin und Valin, die oft in kombinierter Form verkauft werden (All-In-One). Alle drei haben eines gemein: unser Körper kann sie nicht aus eigener Kraft herstellen, folglich ist er auf die Zufuhr dieser Proteinketten von außen angewiesen (im Übrigen gibt es noch 5-7 weitere dieser sogenannten essenziellen Proteinketten, die je nach Lebenssituation in unserem Körper nicht gebildet werden können und extra aufnenommen werden müssen, damit alles bei uns rund läuft).

Effizientes Timing von BCAAs und purem Leucin

Ein Überblick über die rund 20 verschiedenen proteinogenen Aminosäuren. Acht davon sidn essenziell, d.h. unser Körper kann sie nicht aus eigener Kraft synthetisieren. Die Aufnahme erfolgt über die Nahrung oder in Form einer Ergänzung. (Photo credit: Wikipedia)

Typischerweise nehmen die meisten Menschen diese Substanzen über die Nahrung auf. So finden sich größere Mengen dieses Trios in Eiern, Fleisch (insbesondere rotem Fleisch, aber auch Geflügel), in Milchprodukten wie Hüttenkäse, Joghurt, Käse sowie in gerineren Mengen auch im Gemüse (z.B. in Hülsenfrüchten; Soja gilt zwar ebenso als vollständiges Protein, doch über den Nutzen und die potenziellen Gefahren streiten sich die Wissenschaftlicher noch immer; ich persönlich würde – sofern möglich – Abstand von einem exzessiven Sojakonsum nehmen; es ist ohnehin geschickter Käse, Hülsenfrüchten und ggf. Eier / Fisch / Meeresfrüchte für einen optimalen Amino-Mix zu kombinieren).

Die Supplementation eines BCAA-Produktes erfreut sich im traditionellen Sportsegment gerade deswegen größter Beliebtheit, weil es dank des darin enthaltenen Leucins (3)(4)(5)(6) (welches optimalerweise in einem Verhältnis von 2:1:1 in Form von Leucin:Valin:Isoleucin vorliegt) nicht nur die Muskulatur davor schützt als Energiequelle angezapft zu werden, sondern weil es über diverse Signalpfade die Muskelproteinsynthese, so z.B. den mTOR-Signalpfad, aktiviert (2)(7)(8). Es ist daher auch kein Wunder, dass diese Produktreihe insbesondere von Athleten verwendet wird, die entweder auf nüchternen Magen bzw. lange und intensiv trainieren oder sich eines Intermittent Fasting Regimens behelfen (was das Training im fasted-state eigentlich ebenso implizieren könnte, wie ihr gleich unten sehen werdet).

BCAAs oder doch lieber pures Leucin?

Geschenkt, die  verzweigkettigen Aminosäuren haben sich mittlerweile einen festen Platz in den Supplementregalen der ambitionierten Athleten erkämpft und sie machen auch vermutlich abseits von Wheypulvern und Kreatin am meisten Sinn, wenn es darum geht die Muskulatur Pre- und/oder Postworkout zu versorgen und damit den Regenerations- und Aufbauprozess zu unterstützen.

Einen besonderen Stellenwert haben die AS dagegen in der Intermittent Fasting Community erobert. Nicht zuletzt dank Martin Berkhans Leangains-Ansatz, dessen Empfehlung die gezielte Zufuhr von BCAAs beim morgendlichen Workout und bei der Überbrückung der Fastenperiode bis zum Eating Window ist. Inzwischen sind jedoch auch hitzige Diskussionen zu dem Thema BCAAs und Fastentraining aufgekommen. Die offensichtliche Kritik lautet dahingehend, dass die Stimulation der Proteinsynthese bei anschließender Fortsetzung der Fastenperiode, kontraproduktiver Natur sei. Es sei ganz so, als würde man Öl ins Feuer gießen ohne Holz nachzulegen. Unterstützer dieser Kritik empfehlen daher den Rückgriff auf EAAs (das ist quasi ein Mix aller essenzieller Aminos) oder einfach nur die Zufuhr eines qualitativ hochwertigen Whey-Proteins.

Mittlerweile hat sich aber auch ein neuer Stern am Aminosäurenhimmel gezeigt: pures Leucin. Der starke anabole Drive den diese Aminosäure entfaltet (quasi der „Zündschlüssel“ für das Auto (die Proteinsynthese) hat zumindest zum Teil dafür gesorgt, dass viele BCAA-Nutzer in der Hoffnung umgesattelt haben, dass die muskelaufbauende Wirkung verstärkt wird. Haben BCAAs damit ihren Stellenwert verloren?

Effizientes Timing von BCAAs und purem Leucin

Vorteile auf einen Blick: Auch im Angesicht neuer Konkurrenzprodukte können BCAAs ihren Königstitel verteidigen – entscheidend ist das richtige Timing.

Nein – das haben sie nicht. Im [CHEAT-MODE] wie auch in der Renegade Diet sind sie nach wie vor ein essenzieller Bestandteil der Supplementation, insbesondere deswegen, weil die Partner-Aminosäuren Valin und Isoleucin, die in einem gut durchdachten BCAA-Produkt vorkommen, eine relativ große Rolle bei der Energiegewinnung und Verstoffwechselung (und damit dem Muskelschutz) spielen (9) – eine Tatsache, die insbesondere in einem hypokalorischen Umfeld (das heisst bei einem Kaloriendefizit) eine entscheidende Rolle spielen kann und wenn es um den Erhalt kostbarer Magermasse geht (10)(12).

So untersuchten beispielsweise Freund et al. (1981) die Wirkung einzelner Aminosäuren in Tierversuchsmodell auf den Proteinstoffwechsel (Synthese & Abbau) und damit auch den Effekt auf die Stickstoffbilanz:

All four amino acid-containing solutions conserved nitrogen as compared with 6.5% dextrose. Fractional synthesis of rate mixed liver protein was significantly increased in all groups receiving BCAA. Only the infusion of valine significantly increased muscle protein synthesis. Total body protein breakdown rate was similarly decreased in all groups receiving amino acids (alanine, valine, leucine, or isoleucine). Total body protein breakdown correlated significantly with the nitrogen balance. The protein-sparing mechanisms of the BCAA in the post-traumatic period are mediated through reduction in whole body protein breakdown, as well as by increasing protein synthesis in both liver and muscle protein. These results appear specific for the BCAA as isonitrogenous amounts of alanine do not give similar results.” (11)

Eine Bestandsaufnahme: Menge & Timing ist alles

Großzügige Gaben von Leucin sind ggf. ebenso in der Lage einen gewissen Muskelschutz aufzubieten (das ist ein Grund, warum auch Ausdauersportler mehr und mehr diese Aminosäure für sich entdecken) doch sollte man stets im Hinterkopf behalten, dass für die Verrichtung von mechanischer Arbeit nicht nur Leucin allein benötigt und verbraucht wird. Die exzessive von Leucin allein ist auch in der Lage, eine Dysbalance im Aminosäuregleichgewicht herbeizführen und die Aufnahme anderer Aminosäuren zu behindern (da sie bei der Aufnahme miteinander konkurrieren).

Effizientes Timing von BCAAs und purem Leucin

Die chemische Struktur des potenten Lone Rangers Leucine, welches in der Lage ist die Muskelproteinsynthese anzukurbeln. In einem BCAA-Produkt ist diese Aminosäure üblicherweise am höchsten dosiert. (Photo credit: Wikipedia)

Durch die Kombination der drei verzweigkettigen Aminosäuren eignet sich ein wohl-strukturiertes BCAA-Produkt in erster Linie für das Training auf nüchternen Magen (zum Beispiel in Form einer Gabe von 10 Gramm Pre-Workout). Das weitere Vorgehen in der PWO-Phase hängt damit zum Größtenteil von eurem weiteren Vorgehen und eurer Ernährung ab.

Beispielsweise optiert Martin Berkhan in seinem Leangains-Protokoll (Training am Morgen) dafür, dass die Fastenperiode (die technisch gesehen keine mehr ist) bis zum Eating Window aufrecht erhalten wird – dies geschieht maßgeblich dadurch, dass man beispielsweise 30 Gramm BCAAs in einer 1,5 Liter Wasserflasche auflöst und im Verlauf der Stunden konsumiert. Ein anderes Lager würde euch vielleicht ab diesem Zeitpunkt sogar zu stinknormalem Whey oder einem EAA-Produkt (essenzielle Aminosäuren) raten, jedoch muss man sich inbesondere fragen, in wiefern diese Methodik mit dem Intermittent Fasting vereinbar ist (da z.T. Whey-Mengen von 30 Gramm benötigt werden um einen ähnlichen stimulatorischen Effekt wie BCAAs zu bewirken).

Während alle drei Aminosäuren als wichtige Bausteine in der Proteinsynthese gesehen werden können, nimmt Leucin eine herausgehobene Stellung im Mix ein. Die proteinogene Proteinkette ist nämlich in der Lage im menschlichen Körper eine gewisse Insulinreaktion hervorzurufen. Der Grund, weshalb man in der pre-workout-Phase auf Leucin in größeren Menen verzichten sollte, liegt daher auch ganz nah: es kann eine Hypoglykämie (Unterzucker) hervorrufen.

Folgt im Anschluss an das Trainining eine vollwertige Mahlzeit, bietet sich die Ergänzung mit purem Leucin an (z.B. 15 Minuten vor der Mahlzeit knapp 3-5 Gramm der Aminosäure mit einem Whey-Protein und (optional) einer Gabe Dextrose oder einer reifen Banane) (13). Der Grund: Leucin ist ein Katalysator, der Zündschlüssel für das Auto, wenn man so will. Doch ohne Benzin oder Diesel im Tank (weiteres Protein) kommt man nicht allzu weit. Die alleinige Ergänzung dieser mächtigen Aminosäure kann sogar im schlimmsten Fall einige negative Auswirkungen auf euer Wohlbefinden haben (siehe Pullquote an der Seite)

Um bei der Auto-Analogie zu bleiben: BCAAs dagegen liefern zumindest einen zum Teil aufgefüllten Tank, mit dem man sich zur nächsten Tankstation hinüberretten kann. Die Effekte einzelner Supplemente sind nicht immer eindeutig innerhalb der kurzen Frist nachvollziehbar, doch sollte man sich – wenn an schon die Supplementation in Erwägung zieht – einige Gedanken für die praktikabelste Lösung bereithalten.

Zusammenfassung

Halten wir also für die praktische Anwendung fest:

  • Ein BCAA-Produkt liefert eine bestimmte Kombination von essenziellen Aminosäuren (Leucin, Valin, Iso-Leucin) in einem Verhältnis von 2:1:1.
  • Leucin ist der maßgebliche Katalysator für die Proteinsynthese – ein Zündschlüssel ohne Sprit – und wirkt in gewissem Umfang insulinogen (d.h. es wird eine kleine Menge Insulin in den Blutkreislauf abgegeben)
  • Leucin konkurriert bei seiner Aufnahme mit den beiden anderen Aminosäuren Valin und Leucin (15) Von einer größeren Zufuhr ist abzuraten, da die Gefahr einer Hypoglykämie besteht; (16)
  • BCAAs dagegen haben gezeigt, dass ein hypoglykämischer Effekt (z.B. eine Dosis von 10 Gramm) nicht zu erwarten ist, was zum einen darauf zurückzuführen ist, dass a.) weniger Leucin in einer Menge X enthalten ist und b.) bedingt durch die konkurrierende Aufnahme der drei AS. Diese Aussage ist natürlich nicht bulletproof, denn wenn ihr euch 30 Gramm von dem Zeug reinfahrt, habt ihr bereits eine stattliche Menge an Leucin intus; in diesem Falle wird das Aufrechterhalten der Fastenphase kritisch.
  • BCAAs machen vor allem dann Sinn, wenn ihr auf nüchternen Magen trainiert. Bereits 10 Gramm 10-15 Minuten Pre-Workout sollten den gewünschten Effekt erzielen.
  • Das Vorgehen in der Post-Workout-Phase ist von eurer restlichen Tagesernährung abhängig. Bei einer Fortsetzung der Fasten-Phase bis zum Abend macht es zum Beispiel Sinn eine gewisse Menge BCAAs und/oder eine andere Proteinart in einer größeren Flasche aufzulösen und hin und wieder dran zu nippen. Folgt in Kürze das Fastenbrechen bzw. eine vollwertige Mahlzeit, dann seid ihr mit einer kleinen Leucin-Gabe (3-5 Gramm) in Kombination mit eurer restlichen Post-Workout-Nutrition gut beraten.
  • Für den maximalen Stimulus der Proteinsynthese macht es eigentlich immer Sinn 15 Minuten vor der nächsten Mahlzeit eine kleine Menge Leucin (3-5 Gramm) zu konsumieren:

„Layne Norton did a back-of-the-envelope calculation and came to the reasonable conclusion that a meal needs to provide roughly 3.2 g of leucine to activate growth pathways. Insulin may be an upstream regulator of mTOR, but it also increases the potency of leucine on the downstream side. This is the why behind my recommendations for 5 g of leucine supplementation per protein shake, for usage with meals and post-workout. Leucine, supplemented at this level, in combination with food and the extra protein should produce a highly anabolic state and the nutrients necessary to sustain it. (14).

Denkt immer an den Tank, wenn ihr ins Auto steigt und bleibt anabol, Leute.

Quellen & Referenzen

(1) Shimizu, M. / Miyagawa, K. / Iwashita, S. / Noda, T. / Hamada, K. / Genno, H. / Nose, H. (2012): Energy expenditure during 2-day trail walking in the mountains (2,857 m) and the effects of amino acid supplementation in older men and women. In: European Journal of Applied Physiology: 2012; 112 (3); S.1077-1086. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21744005.

(2) Proud, CG. (2004): mTOR-mediated regulation of translation factors by amino acids. In: Biochemical and Biophysical Research Communications: 2004; 313 (2); S.429-436. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14684180.

(3)  Kimball, SR. / Jefferson, LS. (2004): Regulation of global and specific mRNA translation by oral administration of branched-chain amino acids. In: Biochemical and Biophysical Research Communications: 2004; 313 (2); S.423-427. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14684179.

[4) Anthony, JC. / Yoshizawa, F. / Anthony, TG. / Vary, TC. / Jefferson, LS. / Kimball, SR. (2000): Leucine stimulates translation initiation in skeletal muscle of postabsorptive rats via a rapamycin-sensitive pathway. In: The Journal of Nutrition: 2000; 130 (10); S.2413-2419. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11015466.

(5) Lynch, CJ. / Patson, BJ. / Anthony, J. / Vaval, A. / Jefferson, LS. / Vary, TC. (2002): Leucine is a direct-acting nutrient signal that regulates protein synthesis in adipose tissue. In: American Journal of Physiology. Endocrinology and Metabolism: 2002; 283 (3); E.503-513. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12169444.

(6) Du, M. / Shen, QW. / Zhu, MJ. / Ford, SP. (2007): Leucine stimulates mammalian target of rapamycin signaling in C2C12 myoblasts in part through inhibition of adenosine monophosphate-activated protein kinase. In: Journal of Animal Science: 2007; 85 (4); S.919-927. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17178807.

(7) Blomstrand, E. / Eliasson, J. / Karlsson, HK. / Köhnke, R. (2006): Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise. In: The Journal of Nutrition: 2006; 136 (1 Suppl.); S.269-273. URL: www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16365096.

(8) Layman, DK. / Baurn, JI. (2004): Dietary Protein Impact on Glycemic Control during Weight Loss. In: The Journal of Nutrition: 2004; 134 (4); S.968-973. URL: http://jn.nutrition.org/content/134/4/968S.short.

(9) Wagenmakers, AJ. (1998): Muscle amino acid metabolism at rest and during exercise: role in human physiology and metabolism. In: Exercise and Sports Sciences Reviews: 1998; 26; S.287-314. URL: http://europepmc.org/abstract/MED/9696993.

(10) Adibi, SA. (1976): Metabolism of branched-chain amino acids in altered nutrition. In: Metabolism. Clinical and Experimental: 1976; 25 (11); S.1287-1302. URL: http://europepmc.org/abstract/MED/790082.

(11) Freund, HR. / James, JH. / Fischer, JE. (1981): Nitrogen-sparing mechanisms of singly administered branched-chain amino acids in the injured rat. In: Surgery: 1981; 90 (2); S.237-243. URL: http://europepmc.org/abstract/MED/7256539.

(12) Karlsson, HKR. / Nilsson, P-A. / Nilsson, J. / Chibalin, AV. / Zierath, JR. / Blomstrand, E. (2004): Branched-chain amino acids increase p70S6k phosphorylation in human skeletal muscle after resistance exercise. In: American Journal of Physiology. Endocrinology and Metabolism: 2004; 287 (1); E.1-7. URL: http://ajpendo.physiology.org/content/287/1/E1.short.

(13) Koopman, R. / Verdijk, L. / Manders, RJ. / Gijsen, AP. / Gorselink, M. / Pijpers, E. / Wagenmakers, AJ. / van Loon, LJ. (2006): Co-ingestion of protein and leucine stimulates muscle protein synthesis rates to the same extent in young and elderly lean men. In: The American Journal of Clinical Nutrition: 2006; 84 (3); S.623-632. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16960178.

(14) Kiefer, J. (2010): The Secret of Leucine. URL: http://www.dangerouslyhardcore.com/524/the-secret-of-leucine/.

(15) Szmelcman, S. / Guggenheim, K. (1966): Interference between leucine, isoleucine and valine during intestinal absorption. In: The Biochemical Journal: 100 (1); S.7-11. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5965263.

(16) Bicknell, J. / Crome, L. (1969): A case of leucine-induced hypoglycaemia. In: Journal of Neurology, Neurosurgery & Psychiatry: 1969; 32 (5); S.399-403. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC496548/.


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Über

Damian N. „Furor Germanicus“ Minichowski ist der Gründer und Kopf hinter dem Kraftsport- und Ernährungsmagazin AesirSports.de. Neben zahlreichen Gastautorenschaften schreibt Damian in regelmäßigen Abständen für bekannte Online-Kraftsport und Fitnessmagazine, wo er bereits mehr als 200 Fachartikel zu Themen Kraftsport, Training, Trainingsphilosophie, Ernährung, Gesundheit und Supplementation geschrieben hat.

Zu seinen Spezialgebieten gehört das wissenschaftlich-orientierte Schreiben von Fachartikeln rund um seine Passion – Training, Ernährung, Supplementation und Gesundheit.

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6 Kommentare

  1. Machen BCAAs dick? Bzw. wann kann man sie einnehmen, damit man nicht Appetit bekommt bzw. zunimmt?

    • BCAAs machen sicher nicht dick – wenn irgendwas ansetzt, dann die restliche (andere) Ernährung. Vor allem bei Nüchterntraining werden die AS direkt in die Mitochondrien der Zellen, also die Energiekraftwerke des Muskels, transportiert. Als Appetitzügler eignen sie sich aber eher nicht ;)

      gruß
      Damian

  2. ciao damian,
    und dank für die Infos. Eine Frage, die schon länger auf meiner Seele brennt ist, ob zB 30g BCAAs in die Proteintagesbilanz einfliessen oder nicht. Denn wenn ich 30g BCAAs in fddb zeigt es mir nur 3g Protein. Auch auf meiner Verpackung ist ähnliches angegeben. Auf Anderen dann aber wieder 10g BCAAs = 10g Protein. Ich könnte mir vorstellen, dass die BCAAs ja kein vollständiges Aminosäurenprofil aufweisen, sodass die biologische Wertigkeit geringst sein sollte.
    Weisst du was dazu? thx, dom

    • BCAAs solltest du ganz normal in deine Tagesbilanz einrechnen. BCAAs sind Aminosäuren und somit Protein, haben also pro Gramm 4,1kcal. Also haben 100g BCAA ca. 410kcal (wenn du die geschmackneutrale Variante hast).

      Gruß
      Axel

  3. Hilfreicher Text, endlich mal etwas Erleuchtung bei dem Thema, hehe.
    Wie sieht es aus, wenn ich seit ca. 4h nichts mehr zu mir genommen habe und der Magen so gut wie leer ist, da die Meals davor rel. fettarm waren, kann man dann wieder 10g BCAA vor dem Workout einnehmen? Oder eher sinnlos?

  4. http://examine.com/supplements/Branched+Chain+Amino+Acids/

    effektive Wirkung bisher noch nicht belegt (während der Fastenzeit) ;)

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